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Titre du document / Document title

Analyse structurale du site actif de trois métallopeptidases à zinc: Endopeptidase Neutre-24. II, Aminopeptidase N et Enzyme de Conversion de l'Angiotensine = Structural analysis of the active site of three Zinc-metallopeptidases: Neutral Endopeptidase-24.11, Aminopeptidase N and Angiotensin Converting Enzyme

Auteur(s) / Author(s)

Helene Armelle ; Ascher P. (Directeur de thèse) ; Roques B.-P. (Directeur de thèse) ;

Affiliation(s) du ou des auteurs / Author(s) Affiliation(s)

Université de Paris 06, Paris, FRANCE (Université de soutenance)

Résumé / Abstract

L'endopeptidase neutre, l'aminopeptidase N et l'enzyme de conversion de l'angiotensine sont trois métallopeptidases à zinc mammaliennes dont le séquençage a mis en évidence une homologie de séquence avec la thermolysine, endopeptidase à zinc bactérienne dont la structure tridimensionnelle et le mécanisme d'action sont connus grâce aux données de la cristallographie. Nous nous sommes intéressés à l'analogie d'organisation moléculaire du site actif de ces trois enzymes eucaryotes et de l'enzyme procaryote. Les modifications chimiques nous ont permis de montrer que le site actif de l'aminopeptidase N comporte des résidus fonctionnels caractéristiques des endopeptidases comme l'endopeptidase neutre et la thermolylysine mais également un carboxylate spécifique des aminopeptidases classiques. La mise en évidence d'une arginine analogue à celle de l'endopeptidase neutre dans le sous-site S'2 de l'enzyme de conversion de l'angiotensine permet d'expliquer la spécificité dipeptidylcarboxypeptidasique de ces deux enzymes, alors que la thermolysine qui ne possède pas un tel résidu est limitée à une action endopeptidasique sur ses substrats. Enfin, le marquage par photoaffinité du site actif de l'endopeptidase neutre a permis de montrer que le sous-site S'1 responsable de sa spécificité pour les résidus hydrophobes est similaire à celui de la thermolysine et localisé de façon analogue dans la séquence primaire des deux enzymes

Source / Source

Travaux Universitaires - Thèse nouveau doctorat
1993  [Note(s) :  [160 p.]] (bibl.: 481 ref.)  (Année de soutenance : 1993) (No :  93 PA06 6569)

Langue / Language

Français

Mots-clés anglais / English Keywords

Membrane alanyl aminopeptidase

;

Neprilysin

;

Peptidyl-dipeptidase A

;

Active site

;

Structural analysis

;

Specificity

;

Aminoacid sequence

;

Chemical composition

;

Aminopeptidases

;

Proteinases

;

Hydrolases

;

Enzyme

;

Metalloendopeptidases

;

Peptidyl-dipeptidases

;

Mots-clés français / French Keywords

Membrane alanyl aminopeptidase

;

Neprilysin

;

Peptidyl-dipeptidase A

;

Site actif

;

Analyse structurale

;

Spécificité

;

Séquence aminoacide

;

Composition chimique

;

Aminopeptidases

;

Proteinases

;

Hydrolases

;

Enzyme

;

Metalloendopeptidases

;

Peptidyl-dipeptidases

;

Mots-clés espagnols / Spanish Keywords

Membrane alanyl aminopeptidase

;

Neprilysin

;

Peptidyl-dipeptidase A

;

Lugar activo

;

Análisis estructural

;

Especificidad

;

Secuencia aminoácido

;

Composición química

;

Aminopeptidases

;

Proteinases

;

Hydrolases

;

Enzima

;

Metalloendopeptidases

;

Peptidyl-dipeptidases

;

Localisation / Location

INIST-CNRS, Cote INIST : T 95802

Nº notice refdoc (ud2m) : 163816

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