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Titre du document / Document title

Nephelometric study of salivary protein-tannin aggregates = Etude néphélométrique d'agrégats salivaires protéines-tanins

Auteur(s) / Author(s)

DE FREITAS Victor (1) ; MATEUS Nuno (1) ;

Affiliation(s) du ou des auteurs / Author(s) Affiliation(s)

(1) Centro de Investigaçāo em Química, Departamento de Química do Porto, Rua do Campo Alegre 687, 4169-007 Porto, PORTUGAL

Résumé / Abstract

Grape seed procyanidins were fractionated through different degrees of polymerisation, and human saliva was purified and separated into two fractions: one was mostly α-amylase and the other was essentially proline-rich proteins (PRPs). The interaction of these proteins with the procyanidin compounds was assayed using nephelometry, and the influence of several factors was investigated, such as degree of polymerisation, pH and concentrations of both protein and tannin. The same experiments were performed with bovine serum albumin (BSA). The amount of insoluble aggregates, resulting from the formation of polyphenol-protein aggregates, increased quickly up to a maximum value which thereafter remained practically unchanged. pH was set at 5.0 for all further assays, since it was the nearest value to that encountered in human saliva (pH 5.6-7.9), where proteins were stable and had a maximum ability to bind and precipitate procyanidin oligomers. These proteins were shown to have a strong affinity for procyanidin oligomers and were unable to resolubilise the polyphenol-protein aggregates when present in excess. PRPs required a much lower content to bind all the tannins (400μg of procyanidin oligomers) than BSA and especially α-amylase (48, 60 and 132μg respectively). The procyanidin's ability to bind PRPs, BSA and α-amylase increased with its average molecular weight. This ability increased regularly for PRPs up to 4500Da, whereas the ability to bind the globular proteins decreased beyond 3400Da.

L'astringence est une propriété organoleptique importante du vin rouge. Cette sensation est probablement dûe à des interactions non covalentes entre les protéines de la salive et les polyphénols présents dans le vin, donnant des agrégats non solubles qui précipitent, obstruant la lubrification du palais et causant une sensation de sécheresse et de constriction. Le but de ce travail est d'étudier, sur une base moléculaire, la précipation procyanidine-protéine en utilisant des procyanidines de grains de raisin réagissant avec des protéines salivaires (α-amylase et protéines riches en proline) et de la sérumalbumine bovine pour avoir une approche de l'astringence du vin.

Revue / Journal Title

Journal of the science of food and agriculture    ISSN  0022-5142   CODEN JSFAAE 

Source / Source

2002, vol. 82, no1, pp. 113-119 (37 ref.)

Langue / Language

Anglais

Editeur / Publisher

Wiley, Malden, MA, ETATS-UNIS  (1950) (Revue)

Mots-clés anglais / English Keywords

Alcoholic beverage

;

Protein

;

Serum albumin

;

Polyphenol

;

Tannin

;

Grape

;

Red wine

;

Nephelometry

;

Aggregate

;

Saliva

;

Molecular interaction

;

Astringency

;

Mots-clés français / French Keywords

Boisson alcoolisée

;

Protéine

;

Sérumalbumine

;

Polyphénol

;

Tanin

;

Raisin

;

Vin rouge

;

Néphélométrie

;

Agrégat

;

Salive

;

Interaction moléculaire

;

Astringence

;

Mots-clés espagnols / Spanish Keywords

Bebida alcohólica

;

Proteína

;

Seroalbúmina

;

Polifenol

;

Tanino

;

Uva

;

Vino tinto

;

Nefelometría

;

Agregado

;

Saliva

;

Interacción molecular

;

Astringencia

;

Localisation / Location

INIST-CNRS, Cote INIST : 2634, 35400010352327.0150

Nº notice refdoc (ud4) : 13428444



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